Susan L. Lindquist, in pieno Susan Lee Lindquist, nata Susan McKenzie, (nato il 5 giugno 1949, Chicago, Illinois, stati UNITI—è morto il 27 ottobre, 2016, Cambridge, Massachusetts), American biologo molecolare che ha fatto importanti scoperte riguardanti il protein folding e che è stato tra i primi a scoprire che nel lievito di birra, caratteristiche ereditarie possono essere trasmessi alla prole attraverso proteine malpiegate noto come i prioni.

Lindquist ha conseguito una laurea (1971) in microbiologia presso l’Università dell’Illinois a Urbana-Champaign e un dottorato (1976) in biologia presso l’Università di Harvard. Successivamente è diventata ricercatrice post-dottorato presso l’Università di Chicago, dove in seguito è entrata a far parte della facoltà (1978) del dipartimento di genetica molecolare e biologia cellulare. Rimase lì fino al 2001, quando divenne professore nel dipartimento di biologia del Massachusetts Institute of Technology (MIT). Dal 2001 al 2004, è stata direttrice del Whitehead Institute per la ricerca biomedica affiliato al MIT.

Mentre lavorava come studente laureato ad Harvard nel laboratorio del biologo molecolare americano Matthew Stanley Meselson, Lindquist apprese delle proteine da shock termico-proteine sintetizzate rapidamente e in grandi quantità in seguito all’esposizione cellulare a improvvisi aumenti di temperatura. Durante gli anni ’80 e’ 90, Lindquist ha esplorato le proteine da shock termico in vari organismi modello, tra cui la mosca della frutta Drosophila melanogaster, il lievito Saccharomyces cerevisiae e la pianta fiorita Arabidopsis thaliana. I suoi studi hanno rivelato che le proteine da shock termico regolano direttamente lo splicing dell’RNA (la rimozione degli introni dall’RNA messaggero), il trasporto dell’RNA attraverso la membrana nucleare e la degradazione dell’RNA al fine di impedire che nuovi trascritti di RNA vengano elaborati mentre la cellula è sotto stress. Lindquist e colleghi hanno concluso che tali attività ripristinano i sistemi normativi danneggiati della cellula e quindi ripristinano l’omeostati proteico in seguito allo stress. Una volta ripristinata la cella, la risposta agli shock termici viene disattivata. La caratterizzazione di Lindquist di quel processo fu rivoluzionaria, fornendo agli scienziati quello che allora era l’esempio più completo di regolazione genica per le cellule eucariotiche (cellule che possedevano un nucleo chiaramente definito).

A metà degli anni 1990, la ricerca di Lindquist sulle proteine da shock termico l’ha portata a diverse importanti scoperte sui prioni che hanno fatto luce sui meccanismi nongenetici di ereditarietà ed evoluzione. Nel 1995 , ad esempio, lei e colleghi hanno riferito che una proteina da shock termico nota come Hsp104 era necessaria per la produzione di una proteina di lievito chiamata, che si pensava fosse simile al prione. L’anno seguente, pubblicò prove che indicavano che era in realtà un aggregato simile a prioni di una proteina cellulare conformazionalmente alterata, che era ereditata citoplasmicamente nel lievito e che modificava e innescava l’aggregazione di proteine appena formate dello stesso tipo. Ha anche scoperto che i prioni di lievito non causano malattie nel loro ospite, sono ereditati senza cambiamenti nel genotipo (costituzione genetica) ed espongono variazioni genetiche nascoste, dando origine a nuovi fenotipi (tratti osservabili) che consentono al lievito di adattarsi ed evolvere in risposta ai cambiamenti ambientali. Lindquist ha successivamente applicato questa conoscenza alle indagini sui meccanismi cellulari che guidano la progressione del cancro, poiché le cellule tumorali sono anche in grado di adattarsi e mutare rapidamente in risposta a fattori ambientali.

Ottieni un abbonamento Britannica Premium e accedi a contenuti esclusivi. Iscriviti ora

Lindquist ha successivamente studiato prioni e proteine simili a prioni presenti nel cervello dei mammiferi. Lavorando con il neurobiologo e nobelista americano di origine austriaca Eric Kandel, ha scoperto una proteina neuronale che potrebbe essere convertita naturalmente in uno stato simile a un prione e ha ipotizzato che la forma del prione mantenesse i cambiamenti alle sinapsi (giunzioni neuronali) necessarie per l’archiviazione della memoria. Ha anche studiato una proteina nota come amiloide per determinare il suo ruolo nella memoria e nell’ereditarietà. Quel lavoro ha portato alla sua scoperta di una proteina di lievito in grado di abbattere l’amiloide—una scoperta che ha aperto nuove strade di ricerca nello sviluppo di trattamenti per condizioni neurodegenerative come il morbo di Alzheimer e il morbo di Parkinson, che sono associati alla formazione di aggregati amiloidi anormali.

Lindquist era un investigatore Howard Hughes Medical Institute ed è stato eletto membro di diverse organizzazioni, tra cui l’American Academy of Arts and Sciences (1996) e la National Academy of Sciences (1997). Ha anche ricevuto numerosi premi, tra cui la National Medal of Science (2009), la Max Delbrück Medal (2010) e la Mendel Medal (2010).

Lascia un commento

Il tuo indirizzo email non sarà pubblicato.